הצגת המקור של הדף "המוגלובין"

{{אנטומיה
| תמונה = 1GZX Haemoglobin.png
| כיתוב = הדמיה של המבנה המולקולרי של ההמוגלובין. באדום ובכחול רואים את תתי היחידות החלבוניות, בירוק בהיר רואים את מולקולת ההם.
}}
'''המוגלובין''' (ב[[אנגלית]]: '''Hemoglobin''') הוא מבנה (קומפלקס) [[חלבון|חלבוני]] [[כימיה אורגנו-מתכתית|אורגנו-מתכתי]] שתפקידו העיקרי הוא נשיאת [[חמצן]] אל [[תא]]י הגוף ב[[מערכת הדם]]. ההמוגלובין בנוי מארבע יחידות חלבוניות ([[קשר פפטידי|פוליפפטידיות]]) הקשורות כל אחת ליון ברזל שבקבוצת [[הם]] (Heme) ב[[קשר כימי|קשר]] [[קשר קואורדינטיבי|קואורדינטיבי]].  

ההמוגלובין מצוי ב[[תא דם אדום|תאי דם אדומים]] של [[בעלי חוליות]] וב[[רקמת תאים|רקמות]] של חלק מ[[חסרי חוליות]]. 
בתאי דם אדומים של [[יונקים]] אין [[גרעין תא]], וקומפלקסי ההמוגלובין מהווים אחוז גבוה מהמסה הכללית שלהם. ההמוגלובין נושא חמצן מה[[ריאות]] או ה[[זימים]] לכל חלקי הגוף, כמו ה[[שריר]]ים, שם משתחרר החמצן. בנוסף, להמוגלובין תפקיד חשוב במנגנון הובלת גזים שהם תוצרי לוואי רעילים ב[[נשימה תאית]].

== אטימולוגיה ==
שמו של ההמוגלובין נובע משני המבנים הכימיים המרכיבים אותו: [[קבוצה פרוסטטית]] [[הם]], שהיא מולקולה לא-חלבונית המורכבת ממבנה טבעתי שבמרכזו [[אטום]] [[ברזל]] ומוקף בארבעה אטומי [[חנקן]], ו[[גלובין]], חלבון [[גלובולין|גלובולרי]] שבתוכו משובץ ההם בקשר קואורדינאטיבי. האינטראקציה בין מולקולת החמצן לאטום הברזל בקבוצת ההם דרך [[אינטראקציות אלקטרוסטטיות]] {{אנ|Non-covalent interaction}} מתאפשרת בגלל האופי המרחבי של המולקולה ופיזור [[מטען חשמלי|המטען]] עליה. הסוג הנפוץ ביותר ביונקים: מולקולת המוגלובין שמורכבת מארבע יחידות גלובין הקשורות האחת לשנייה, ומארבע קבוצות הם המצויות בתוך יחידות אלו. כל קבוצת הם יכולה לקשור מולקולת חמצן אחת ולכן מולקולת המוגלובין אחת בעלת פוטנציאל קשירה של עד ארבע מולקולות [[חמצן]].

==מסלול ביוסינתזה ורגנרציה==
[[קובץ:Heme-Synthesis-Chemical-Details-Mirror.svg|ממוזער|סינתזה של מולקולת ההם]]
[[קובץ:Heme Breakdown.png|ממוזער|דגרדציה של מולקולת ההם והפיכתה לבילירובין]]
ה[[סינתזה אורגנית|סינתזה]]<ref>{{צ-מאמר|שם=Synthesis of hemoglobin Gun Hill: increased synthesis of the heme-free βGH globin chain and subunit exchange with a free α-chain pool|קישור=http://www.jci.org/articles/view/106506|כתב עת=Journal of Clinical Investigation|שנת הוצאה=1971-02-01|עמ=388–400|כרך=50|doi=10.1172/JCI106506|מחבר=Ronald F. Rieder}}</ref> של המוגלובין נעשית דרך סדרה של מסלולים מורכבים. מולקולת ההם בחלקה מסונתזת ב[[מיטוכונדריה]] וב[[ציטוזול]] של תא אדום לא בוגר, בעוד שחלבון הגלובין <ref>{{קישור כללי|כתובת=https://davidson.weizmann.ac.il/videos/online/maagarmada/life_sci/תהליך-סנתזת-החלבון-בריבוזום|כותרת=תהליך סינתזת החלבון בריבוזום {{!}} מכון דוידסון לחינוך מדעי|אתר=davidson.weizmann.ac.il|תאריך_וידוא=2022-09-27}}</ref> מסונתז על ידי ה[[ריבוזום|ריבוזומים]] החופשיים בציטוזול. הבניה של החלבון השלם בתא ממשיכה דרך מסלולים ב[[מח העצמות]] שעוברים התאים האדומים עצמם.<ref>{{קישור כללי|כתובת=https://www.britannica.com/science/blood-biochemistry/Production-of-red-blood-cells-erythropoiesis|כותרת=blood - Production of red blood cells (erythropoiesis) {{!}} Britannica|אתר=www.britannica.com|שפה=en|תאריך_וידוא=2022-09-27}}</ref> בשלבים הללו יש עיבוד ב[[גרעין התא]] בתאי דם אדומים של יונקים, אך לא במינים רבים של עופות לדוגמה. העיבוד וההרכבה של החלבון ממשיכים גם לאחר איבוד הגרעין. כאשר התאים האדומים נהרסים <ref>{{קישור כללי|כתובת=https://www.uptodate.com/contents/red-blood-cell-survival-normal-values-and-measurement|כותרת=UpToDate|אתר=www.uptodate.com|תאריך_וידוא=2022-09-27}}</ref> כפונקציה של [[זמן מחצית חיים (ביולוגיה)|זמן מחצית חיים]] או עקב הריסה רנדומלית, או בעקבות פקטור לתפקוד לקוי, ההמוגלובין מתפרק ומתחיל תהליך מחזור שבו מפורקת טבעת ההם. ה[[ברזל]] מוסע על ידי [[חלבון|חלבונים]] המכונים [[טרנספרין|טרנספרינים]] {{אנ|transferin}} ל[[מח עצם|מח העצמות]], שם נעשה בו שימוש חוזר ליצירת ההמוגלובין בתאים האדומים. שארית קבוצות ההם, משמשת כבסיס ליצירת [[בילירובין]] המופרש ל[[כיס המרה]] כ[[מלחי מרה]] {{אנ|bile salts}}, המגיעים ל[[מעיים|מעי הדק]] ומשמשים כ[[חומר מתחלב|חומרים מְתַחלבים]] בתהליך הפרוק האנזימטי של שומנים על ידי האנזים [[ליפאז]] המופרש למעי הדק מבלוטת ה[[לבלב]]. הבילירובין נותן ל[[צואה]] את צבעה החום.

== תפקיד במערכת הובלת הגזים ==
ההמוגלובין קושר ומשחרר חמצן בסביבות שונות כפונקציה של תנאים (חומציות, ריכוזים וכדומה). הדרישה לחמצן בשרירים וביתר רקמות הגוף גבוהה לצורך יצירת אנרגיה ב[[מעגל קרבס]]. על כן יש צורך של[[אנזים]] תהיה יכולת שחרור גבוהה ובמקביל יכולת קישור גבוהה לפסולת הגזית של הנשימה התאית. בהגיעו שוב לריאות התנאים משתנים וכן גם העדיפות בקישור: קישור [[חמצן]] והעברתו לרקמות לצורך יצירת אנרגיה, ושחרור [[פחמן דו-חמצני]] כתוצר לוואי בתהליך יצירת האנרגיה.

תפקידו העיקרי של ההמוגלובין הוא ביצירת קשרים רופפים בלתי יציבים והפיכים עם ה[[חמצן]] שנקשר ב[[ריאות]] ולהעבירו באמצעות זרם הדם אל כל [[תא]]י הגוף. מהתאים נושא ההמוגלובין בחזרה אל הריאות חלק מה[[פחמן דו-חמצני|פחמן הדו-חמצני]] (~15-20%) ואטומי מימן (אחראי לאיזון [[PH|רמת החומציות]] ברקמות). החמצן נקשר אל אטום הברזל של קבוצות ההם בהמוגלובין בעוד הפחמן הדו-חמצני נקשר לקצה האמיני כיוון קרבמיד ואטומי המימן יוצרים אינטראקציות באתרי קישור אחרים בחלבון.

קבוצות ההם מהוות רק ארבעה אחוזים מהמסה של מולקולת ההמוגלובין. חלבוני הגלובין תורמים ליצירת מבנה מרחבי המאפשר קשירה יעילה של ה[[גז]]ים אל אטום הברזל, כמו כן המבנה החלבוני מניע את חמצון הברזל שבקבוצת ההם. משמע, יש חשיבות [[מבנה מרחבי|למבנה המרחבי]] השלם של החלבון. ממצא נוסף שתומך בהנחה הזו הוא שקבוצות הם עצמאיות אינן מסוגלות לקשור חמצן באופן ספונטני.

== ביוכימיה של המוגלובין ==
=== מבנה ===
[[קובץ:Octahedral-angle-3D-balls.png|ממוזער|107.983x107.983px|המבנה האוקטהידרלי של יון הברזל]]
ההמוגלובין בנוי מארבע תת-יחידות, אשר נמצאות בטבע בכמה מופעים דומים. כל יחידה מורכבת משרשרת פוליפפטידית בעל מספר סלילי α, הקשור באמצעות חומצת האמינו [[היסטדין]] קואורדינטיבית לקבוצת הם, ללא קבוצת ההם הקומפלקס כולו לא מתפקד זאת מכיוון שבמרכז קבוצת ההם ישנו יון ברזל בעל היכולת לקשור חמצן אטמוספירי (O<sub>2</sub>), סך הכל המוגלובין יכול לקשור בו זמנית עד ארבע מולקולות של חמצן אטמוספירי.

==== מבנה תת-היחידה גלובין ====
בקומפלקס ההמוגלובין המצוי ביותר בגוף האדם הבוגר יש שתי תתי יחידות חלבוניות מסוג α ושתיים נוספות מסוג β, אך קיימים בטבע מופעים נוספים לתתי היחידות החלבוניות מלבד α ו-β. ההבדל בין המופעים השונים נוצר מהחלפת כמה חומצות אמינו אשר הבדלי תפקודם זניח לפעילות תת-היחידה. המשותף לכל המופעים הוא מספר סלילי אלפה, המקושרים בחלקים ללא [[מבנה שניוני]] מוגדר. כמו כן החלק הקושר בין תת-היחידה החלבונית לקבוצת ההם הוא חומצת האמינו היסטדין. ציר הקשר בין [[חומצת אמינו]] זו ליון הברזל הוא [[אורתוגונליות|מאונך]] למשטח מולקולת ההם, זאת בזכות המבנה המרחבי האוקטהדרלי {{אנ|Octahedral molecular geometry}} של יון הברזל. על ציר זה נקשר גם החמצן האטמוספירי בכיפוף מסוים הנובע מה[[אלקטרונים בלתי קושרים|אלקטרונים הבלתי קושרים]] של החמצן כפי שאפשר לראות בתרשים לקמן. בהיעדר קישור לחמצן אטמוספירי תמצא במקום מולקולת מים אשר מעניקה למולקולה יציבות. מבחינה תרמודינמית יון הברזל יכול להיקשר מלבד לחמצן אטמוספירי למספר מולקולות נוספות בכללם למולקולת [[פחמן דו-חמצני]] וגם למולקולת [[פחמן חד-חמצני]], והגלובין מכיל מספר אתרי קישור נוספים מלבד יון הברזל. המבנה המרחבי של הגלובין מאלץ קישור זוויתי של הליגנד אל קבוצת ההם. זווית זו באמצעות אילוץ היקשרות במיקום מרחבי מאוד ספציפי הופכת את הזיקתיות של פחמן חד-חמצני לאטום הברזל לקטנה יותר ובכך מפחיתה את קשירתו, לעומת זאת החמצן באופן טבעי נקשר בכיפוף כך שהשפעת ההפרעה הסטרית על הזיקה של החמצן היא זניחה. הקטנת הזיקתיות לפחמן חד-חמצני היא תכונה חשובה זאת כיוון שהקשר של הפחמן החד-חמצני ליון הברזל הוא מאוד יציב, ונמצא בזיקה של פי 20,000 מזיקתו של חמצן אטמוספירי, ולכן ברגע שהוא נוצר הוא יכול להשבית את פעולת ההמוגלובין לזמן רב.{{הערה|Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M., & Cox, M. M. (2005). Lehninger principles of biochemistry. Macmillan.|שם=לנינגר}} [[קובץ:Mboxygenation.png|ממוזער|385x385 פיקסלים|מבנה סכמטי המתאר היקשרות חמצן אטמוספירי ליון הברזל על קבוצת ההם, ניתן לראות את הכיפוף של מולקולת החמצן האטמוספירי כאשר הוא קשור ליון הברזל, יחד עם כך שציר קישור החמצן-היסטדין מאונך למישור מולקולת ההם.]]

=== אלוסטריה של ההמוגלובין ===
המוגלובין כנשא חמצן צריך להיות בעל יכולת לשנות בהתאם לתפקיד את הזיקה לחמצן, זאת כיוון שמלבד לשאת את החמצן הוא גם צריך לשחרר אותו. במינוח ביוכימי נאמר שעל ההמוגלובין להיות חלבון [[אלוסטריה|אלוסטרי]]. היקשרות של מולקולות בצורה המשנה את הזיקתיות של ההמוגלובין למולקולות אחרות נקראת [[קישור קואופרטיבי|היקשרות קואופרטיבית]]. אחת המולקולות הנקשרות קואופרטיבית להמוגלובין היא הליגנד עצמו, קרי חמצן אטמוספירי. כלומר בעת קישור של מולקולת חמצן לאחת מתתי היחידות של ההמוגלובין, הזיקה של ההמוגלובין לחמצן עולה בעקבות שינוי מבני של ההמוגלובין. כמו כן רמת ה[[חומציות]] של הסביבה בה נמצא ההמוגלובין ומולקולות נוספות משפיעות על רמת הזיקתיות.

==== מצב T ומצב R ====
[[קובץ:Hemoglobin t-r state ani.gif|שמאל|ממוזער|170px|השינוי המבני המתרחש במולקולת המוגלובין לאחר קישור החמצן ומנגד לאחר שחרורו. כאשר בצד ימין מופיעה המילה DEOXY מופיע מבנה T חסר החמצן, בו יון הברזל מעט שקוע. כאשר מופיעה המילה OXY זהו מצב R בו החמצן קשור אל הברזל וניתן לראות את הברזל במרכז מולקולת ההם.]]להמוגלובין עצמו מוגדרים שני מצבים מבניים עיקריים בהם הוא יכול להימצא, המבטאים את רמת הזיקתיות שלו לחמצן - מצב T (מתוח - tense) בעל זיקתיות נמוכה לחמצן ומצב R (רגוע - relaxed) בעל זיקתיות גבוהה לחמצן.

===== מעבר ממצב T ל-R בעקבות היקשרות חמצן =====
נתבונן בתת-יחידת המוגלובין מסוימת, כאשר אין יון הברזל קשור לליגנד, אזי הקישור עם ההיסטדין מושך את הברזל לכיוון השרשרת החלבונית מחוץ למולקולת ההם. כאשר מולקולת החמצן נקשרת מצידו השני של הברזל, ההיסטדין יחד עם השרשרת החלבונית נמשך מעט לכיוון מולקולת ההם, כך שיון הברזל לאחר הקישור נמצא על מישור מולקולת ההם. דבר זה גורם לשבירת [[קשר מימן|קשרי מימן]] בין חלקי ההמוגלובין השונים, ומשנה מבנית את תצורת הקומפלקס כולו. שינוי זה מגביר את הזיקה של הקומפלקס לחמצן.{{הערה||שם=לנינגר}}

===== אלוסטריה באמצעות מולקולת BPG =====
[[קובץ:2,3-Bisphosphoglyceric acid.svg|ממוזער|המבנה הכימי של 2,3 חומצה ביספוספוגליצרית]]

המולקולה [[2,3-ביספוספוגליצרט]] (BPG) היא מולקולה אורגנית אשר נקשרת בין שתי תת-יחידות בטא כאשר הוא נמצא בקונפורמציית T. המולקולה כפי שאפשר לראות באיור משמאל מכילה מטען שלילי וחומצות אמינו חיוביות הנמצאות באתר האלסטרי שלו ממסכות את המטען הזה באמצעות שיירים צדיים חיוביים. קישור זה מייצב את מצב ה-T ולכן ה-BPG משרה את קונפורמציית T ומשפיע על כל הטטרמר בבת אחת. כאשר יש מחסור בחמצן כגון בהרים גבוהים מאוד, הגוף מגביר את ייצור ה-BPG ובכך גורם לשחרור רב יותר של חמצן ברקמות. עם זאת עיקר השפעתו של ה-BPG מתבטאת ברקמות, אך כאשר יש ריכוז גבוה של חמצן כמו בריאות השפעתו של BPG על הקונפורמציה פוחתת.

==== תיאור כמותי של תפוסת ההמוגלובין בשיווי משקל ====
{{ערך מורחב|משוואת היל}}
כאשר האינטראקציה בין אתרי הנשיאה השונים חיובית באופן מקסימלי, דהיינו כל אתרי הנשיאה מלאים אם התרחש קישור בין הליגנד לנשא, המשוואה המתארת את תפוסת נשא בעל n אתרי נשיאה בריאקציית קישור ליגנד היא:

<chem>nL +P <=> PL_n</chem>

כאשר P מייצג את הנשא, L מסמן את הליגנד, PLn מייצג את הנשא רווי ב-n מקומות.

לפיכך קבוע שיווי המשקל יהיה של הריאקציה יהיה:

<math>Ka=\frac{[PL_n]}{[P][L]^n}</math>

נגדיר <math>\theta</math> להיות אחוז הנשאים התפוסים מסך כל הנשאים:

<math>\theta\;\overset{\underset{\mathrm{def}}{}}{=}\;\frac{[PL_n]}{[P]+[PL_n]}</math>

נקשר את תטא לקבוע שיווי המשקל באמצעות כמה פעולות אלגבריות פשוטות:

<math>\theta=\frac{K_a[P][L^n]}{[P]+K_a[P][L^n]}=
\frac{[L^n]}{\frac{1}{K_a}+[L^n]}=\frac{[L^n]}{K_d+[L^n]}</math>

{{ש}}מהוצאת לוג על שני האגפים וסידור המשוואה נקבל את המשוואה הבאה:

<math>\log\frac{\theta}{1-\theta}=n\log [L]-\log K_d</math>.

עם זאת בטבע לרוב איננו מוצאים אינטראקציה חיובית באופן מקסימלי. על כן יש לעדכן את המשוואה לפי מידת ההשפעה של היקשרות הליגנד על שאר מקומות הקישור של הנשא. החוקר ארצ'יבלד היל החליף את n בפקטור חדש בשם מקדם היל המסומן ב-<math>n_H</math> כמבטא את מידה זו. כאשר <math>n_H=1</math> הדבר מעיד על כך שלהיקשרות ליגנד לנשא אין השפעה על שאר מקומות הקישור בנשא. כאשר <math>n_H<1</math> הדבר מעיד על הפרעה להיקשרות נוספת של ליגנדים לאותו הנשא. כאשר <math>n_H>1</math> הדבר מעיד על עידוד היקשרויות נוספות לאותו הנשא. ישנו חסם עליון על מידת האינטראקציה האפשרית של <math>n_H=n</math>, זאת משום שכמות האתרים בהם ניתן לקשור ליגנדים היא סופית ושווה ל-<math>n</math>.

===== אפקט בוהר לזיקתיות ההמוגלובין =====
{{ערך מורחב|אפקט בוהר}}

כמו שהוזכר לעיל אחד המאפיינים המשפיעים על האפיניות של ההמוגלובין לחמצן הוא רמת החומציות בסביבת ההמוגלובין. נמצא כי כאשר יש חומציות גבוהה נקשרות מולקולות מימן לחומצות האמינו המרכיבות את תתי יחידות החלבוניות, ובכך יורדת הזיקתיות של ההמוגלובין לחמצן. ברקמות יש חומציות גבוהה יחסית לסביבה ה[[ריאה|ריאתית]], דבר זה מאפשר את שחרור החמצן דווקא ברקמות המטרה, ואת קשירת החמצן ביתר שאת בריאות.

===== רגולציה באמצעות פחמן דו-חמצני =====
מולקולה נוספת היכולה להגיב עם ההמוגלובין היא פחמן דו-חמצני. כל חלבון מכיל שני קצוות, אחד פחמני, הנקרא הקצה הקרבונילי, ואחד המכיל קבוצת אמין, שנקרא הקצה האמיני. כמו כן הוא יכול להיקשר אל הקצה האמיני של תת-יחידת המוגלובין כקבוצת [[קרבומט]] {{אנ|Carbamate}}, ליצור קשרי מלח ובכך לייצב את מצב T. בנוסף לייצוב בעזרת גשרי מלח, בריאקצייה בה הוא נקשר לקצה האמיני משתחרר [[פרוטון]], דבר שבאמצעות אפקט בוהר מגדיל עוד יותר את היציבות של מצב T. בנוסף לזאת הפחמן הדו-חמצני המופרש מהרקמות יכול גם להגיב עם מים באמצעות האנזים [[קרבוניק אנהידראז|קרבוניק אנהידרז]] וליצור [[ביקרבונט]] ויון מימן המעלה גם הוא את החומציות.

פחמן דו-חמצני נפוץ לרוב ברקמות וריכוזו בדם עולה בעת מאמץ. תהליך זה רצוי כיוון שבעת מאמץ יש צורך בפליטת חמצן רבה יותר ברקמות, וריאקציה זו גורמת להורדת הזיקה לחמצן ובכך לפליטתו ברקמה.

== אנמיה חרמשית ==
{{הפניה לערך מורחב|אנמיה חרמשית}}
[[אנמיה]] חרמשית היא [[מחלה|מחלת]] [[דם]] [[מחלה תורשתית|תורשתית]] הגורמת להמוגלובין, המצוי ב[[תא דם אדום|תאי הדם האדומים]] ואשר נושא [[חמצן]] לכל [[תא]]י ה[[גוף]], להיווצר בצורה לקויה. שם המחלה נובע מצורתם האופיינית של תאי הדם האדומים.

== ערכי רמה תקינה ==
רמות תקינות של המוגלובין אצל [[גבר]]ים הן 12 עד 18 [[גרם]] ל[[דציליטר]], ואצל [[אישה|נשים]] - 12 עד 16 גרם לדציליטר.{{הערה|1=[http://www.clalit.co.il/HE-IL/Family/parents/exemination/articles/cbc.htm#q3 ספירת דם {{!}} שירותי בריאות כללית]{{כותרת קישור נוצרה על ידי בוט}}}}

רמת המוגלובין נמוכה ([[אנמיה]]) עשויה לנבוע מאי ייצור או אי תפקוד או עודף פירוק של המוגלובין, כמו גם מבעיות שונות בתאי הדם האדומים:
* מחסור ב'''[[אריתרופויאטין]]''' (Erythropoietin), [[הורמון]] המווסת את ייצור תאי הדם האדומים (מחלה משנית למחלת כליות)
* הרעלת [[עופרת]]
* [[המוליזה]] (תמס דם)
* [[דימום]]
* [[תזונה]] לקויה: מחסור באחד או יותר מהרכיבים הבאים: [[ברזל]], [[ויטמין B12|ויטמין B<sub>12</sub>]], [[חומצה פולית]] או [[ויטמין B6|ויטמין B<sub>6</sub>]], או [[תת-תזונה]] כללית
* [[אנמיה חרמשית]] (מחלה תורשתית הממיתה תאי דם אדומים)

רמת המוגלובין גבוהה יכולה לנבוע ממגורים במקומות גבוהים, מ[[עישון]], או מ[[התייבשות]] שגורמת לרמה גבוהה כוזבת של המוגלובין, שמתאזנת עם צריכת נוזלים נאותה. סיבות אחרות לכך, שאינן נפוצות, הן מחלות [[ריאה]] מתקדמות, [[גידול]]ים מסוימים וכו'.{{הערה|[http://www.medicinenet.com/hemoglobin/page3.htm Hemoglobin], באתר MedicineNet.com}}

==ראו גם==
* מודל [[קישור קואופרטיבי]] של המוגלובין: [[מודל MWC]].{{תקציר פורטל|ביולוגיה}}
* [[בקרה אלוסטרית]]
* [[המוגלובין מסוכרר]]
* [[מיוגלובין]]
* [[2,3-ביספוספוגליצרט]]
* [[קולורימטר]] - מכשיר למדידת ערכי המוגלובין ב[[דם]].

==קישורים חיצוניים==
{{מיזמים|ויקימילון=המוגלובין}}
* {{דוידסון|ארז גרטי|ההמוגלובין – מוביל החמצן בגוף|maagarmada/med_and_physiol/ההמוגלובין-–-מוביל-החמצן-בגוף|25 אוגוסט 2009}}
* {{ynet|איתי גל|המדריך המלא: כך תפענחו את בדיקות הדם שלכם|2952865|26 ביולי 2004}}
* {{בריטניקה}}
* {{דף שער בספרייה הלאומית|987007555526905171|המוגלובין}}

==הערות שוליים==
{{הערות שוליים}}

{{בקרת זהויות}}

{{הבהרה רפואית}}
[[קטגוריה:המוגלובינים]]
[[קטגוריה:המטולוגיה]]
[[קטגוריה:חלבונים]]
[[קטגוריה:מערכת הדם]]